酶催化動力學

出版時間:2007-4  出版社:化學工業(yè)  作者:A.G.馬蘭戈尼  頁數(shù):193  字數(shù):253000  
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內(nèi)容概要

  作為生命活動的主要“推動者”,酶是許多重要的藥物作用靶點和非常有用的合成反應催化劑。酶催化過程的動力學研究揭示了酶催化反應的速度關系,為催化過程的合理設計提供了強有力的理論支持?! ”緯到y(tǒng)講述酶催化的動力學原理及應用,與其他動力學圖書相比,不同之處在于:  除了論述傳統(tǒng)的酶催化動力學以外,突出介紹界面酶催化、多位點與協(xié)同酶、機理性抑制等較難和較新的動力學研究領域;  強調(diào)對動力學模型與實驗數(shù)據(jù)擬合程度的評價,針對數(shù)據(jù)的不同誤差結(jié)構(gòu)闡述了許多實用、簡單的評判工具和方法;  第14章引導讀者對文獻中發(fā)表的動力學研究數(shù)據(jù)進行合理分析,甄別其中可能作出的不合理推論,使研究者在自身研究工作中少走彎路;  第15章結(jié)合作者自身研究工作,介紹酶催化動力學模型如何用于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關系的研究?! ∩锕こ?、生化工程、發(fā)酵工程、生物技術等領域的研究生和其他研究者。會發(fā)現(xiàn)本書不僅提供了他們急需了解的最新動力學模型,還告訴他們進行動力學研究中可能進入的誤區(qū)和簡便易行的分析策略。

書籍目錄

第1章 動力學分析的方法和技巧 1.1 概述 1.2 基本速度定律 1.3 反應速度與溫度的關系 1.4 酸-堿化學催化作用 1.5 反應速度理論 1.6 復雜反應途徑第2章 酶是如何工作的第3章 酶活特性 3.1 過程曲線和反應速度的測定 3.2 催化模型:平衡和穩(wěn)態(tài) 3.3 測定催化常數(shù)Km和Vmax的一般方法 3.4 實例 3.5 根據(jù)過程曲線測定酶催化參數(shù)第4章 可逆的酶抑制 4.1 競爭性抑制 4.2 反競爭性抑制 4.3 線性混合型抑制 4.4 非競爭性抑制 4.5 應用第5章 酶的不可逆抑制 5.1 簡單不可逆抑制 5.2 底物存在下的簡單不可逆抑制 5.3 與時間相關的簡單不可逆抑制 5.4 底物存在時與時間相關的簡單不可逆抑制 5.5 與時間相關的抑制和與時間不相關的抑制之間的區(qū)別第6章  酶催化反應的pH依賴性 6.1 模型 6.2 催化參數(shù)的pH依賴性 6.3 測定催化相關功能基團pK值的新方法第7章 雙底物反應80  7.1 隨機序列Bi Bi機制 7.2 有序序列Bi Bi機制 7.3 乒乓Bi Bi機制 7.4 機制之間的區(qū)分第8章 多位酶和協(xié)同酶 8.1 連續(xù)相互作用模型 8.2 協(xié)同轉(zhuǎn)變或?qū)ΨQ模型 8.3 應用 8.4 現(xiàn)實性檢查第9章 固定化酶 9.1 批式反應器 9.2 活塞流式反應器 9.3 連續(xù)攪拌式反應器第10章 界面酶 10.1 模型 10.2 單位體積界面面積的測定 10.3 飽和界面的酶覆蓋率測定第11章 酶反應的瞬變相 11.1 快速反應技術 11.2 反應機理 11.3 弛豫技術第12章 酶穩(wěn)定性 12.1 動力學分析 12.2 熱力學分析 12.3 舉例第13章 機理性抑制 13.1 交替底物抑制 13.2 自殺抑制 13.3 例子 參考文獻第14章 動力學原理在實際中的應用 14.1 測定初始速度嗎? 14.2 Michaelis?Menten模型適合嗎? 14.3 初始[S]與速度關系圖看起來像什么? 14.4 使用的[S]范圍適當嗎? 14.5 在動力學模型中是否有一致性? 14.6 結(jié)論 參考文獻第15章 在研究蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能關系中酶動力學數(shù)據(jù)的使用 15.1 用類似于天然蛋白質(zhì)的各種微生物體系表達蛋白質(zhì)嗎? 15.2 把酶原轉(zhuǎn)變成活性酶的機理是什么? 15.3 在活性酶的活化和結(jié)構(gòu)與功能方面前肽起什么作用? 15.4 特殊結(jié)構(gòu)和(或)殘基在酶結(jié)構(gòu)與功能中起什么作用? 15.5 能通過突變使酶的結(jié)構(gòu)對環(huán)境條件穩(wěn)定嗎? 15.6 結(jié)論 15.7 突變研究中使用的縮寫 參考文獻主要參考文獻索引

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用戶評論 (總計4條)

 
 

  •   書上的內(nèi)容很全面 但對于大學生來說有點難
  •   原版很好,翻譯到位,值得一讀
  •   翻譯的有些生澀,內(nèi)容還好
  •   書中有錯的地方。總的來說,不是我需要的。
 

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