生物化學(xué)學(xué)習(xí)指導(dǎo)

內(nèi)容概要

《生物化學(xué)學(xué)習(xí)指導(dǎo)(第3版)》各章設(shè)置與王希成編著的《生物化學(xué)》第3版一一對應(yīng)。每章須掌握的要點(diǎn)以問答方式給出，作者選編了具有代表性的513道習(xí)題，并在書后集中給出了比較詳細(xì)的解答。希望讀者通過做習(xí)題熟悉和掌握各章的知識點(diǎn)?！渡锘瘜W(xué)學(xué)習(xí)指導(dǎo)(第3版)》可作為生物化學(xué)與分子生物學(xué)研究生入學(xué)考試指導(dǎo)書、學(xué)習(xí)生物化學(xué)的輔導(dǎo)教材和生物化學(xué)教學(xué)參考書。

書籍目錄

1 生物化學(xué)與細(xì)胞 
2 氨基酸和蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu) 
3 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) 
4 酶 
5 輔酶和維生素 
6 糖 
7 脂和生物膜 
8 核酸 
9 dna復(fù)制 
10 rna合成 
11 蛋白質(zhì)合成 
12 代謝導(dǎo)論 
13 糖酵解 
14 檸檬酸循環(huán) 
15 糖原代謝、糖異生和戊糖磷酸途徑 
16 電子傳遞和氧化磷酸化 
17 光合作用 
18 脂代謝 
19 氨基酸代謝 
20 核苷酸代謝 
21 激素與代謝調(diào)控 
習(xí)題解答 
參考文獻(xiàn)

章節(jié)摘錄

版權(quán)頁：插圖：生命系統(tǒng)中時(shí)時(shí)刻刻都在發(fā)生著各種各樣的生物化學(xué)反應(yīng)，幾乎每一個(gè)反應(yīng)都需要稱為酶的生物催化劑催化。酶和其他催化劑一樣，也是通過降低反應(yīng)的活化能來提高反應(yīng)速度的。酶的顯著特點(diǎn)是催化效率高，具有底物和反應(yīng)的特異性以及可調(diào)節(jié)性。1.酶為什么能夠加快反應(yīng)的速度？酶之所以能夠加快反應(yīng)的速度，主要是酶利用了酶與底物之間的相互作用，這些作用包括氫鍵、疏水作用和離子相互作用。酶活性部位的結(jié)構(gòu)有利于在反應(yīng)過渡態(tài)發(fā)生這些弱的相互作用，從而穩(wěn)定過渡態(tài)。另外酶加快反應(yīng)速度的機(jī)制還包括廣義酸堿催化和共價(jià)催化。在酸堿催化中，活性部位的弱酸給出質(zhì)子，而堿接收質(zhì)子，質(zhì)子轉(zhuǎn)移可以促進(jìn)反應(yīng)進(jìn)行；共價(jià)催化是通過酶與底物生成瞬間共價(jià)鍵，借助于酶進(jìn)行基團(tuán)轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)。2.米氏方程是怎樣解釋酶催化反應(yīng)動力學(xué)的？酶催化反應(yīng)的速度u對底物S的濃度的曲線稱為底物飽和曲線。米氏方程是通過假定酶E與S結(jié)合形成ES，然后ES反應(yīng)生成E+P，[ES]達(dá)到一恒定的穩(wěn)態(tài)條件下推導(dǎo)出來的。米氏方程表明酶反應(yīng)的起始速度是由Km和Vmax兩個(gè)常數(shù)以及底物的起始濃度決定的。酶轉(zhuǎn)換數(shù)Kcat是酶最大催化活性的測量。而kcat／Km比決定了酶的催化效率。通過雙倒數(shù)作圖法很容易測得Km和Vmax。3.從酶抑制作用的研究中可獲得哪些信息？有關(guān)酶抑制作用的研究對于理解酶具有重要的意義。抑制劑與酶可進(jìn)行可逆或不可逆相互作用?？赡嬉种苿┩ㄟ^非共價(jià)鍵與酶的活性部位結(jié)合（競爭性抑制）或與酶的其他部位結(jié)合（非競爭性抑制），但反競爭性抑制劑只與ES復(fù)合物結(jié)合。而典型的不可逆抑制劑與酶形成穩(wěn)定的共價(jià)鍵。利用可逆或不可逆抑制劑處理酶，有可能獲得活性部位氨基酸殘基的信息和解釋酶催化的機(jī)制。4.所有的酶都是蛋白質(zhì)嗎？并非所有的酶都是蛋白質(zhì)，某些RNA分子（稱為核酶）也具有催化活性，在RNA加工、蛋白質(zhì)合成和其他代謝過程中起著重要的作用。另外，還有具有催化活性的抗體（稱為抗體酶），但與酶不同，抗體不是與底物結(jié)合，而是與反應(yīng)的過渡態(tài)中間物緊密結(jié)合，促進(jìn)底物轉(zhuǎn)換為具有反應(yīng)性的、過渡態(tài)構(gòu)象。5.酶活性的調(diào)節(jié)主要有哪幾種方式？調(diào)節(jié)酶活性的方式主要有兩種：一是增加或減少酶分子（酶量），二是每個(gè)酶分子的內(nèi)在活性。酶量的改變主要是通過基因表達(dá)或蛋白質(zhì)降解來調(diào)節(jié)，而酶分子內(nèi)在活性的改變的調(diào)節(jié)主要存在別構(gòu)調(diào)節(jié)和共價(jià)修飾調(diào)節(jié)兩種方式。

編輯推薦

《生物化學(xué)學(xué)習(xí)指導(dǎo)(第3版)》由清華大學(xué)出版社出版。

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