功能蛋白質(zhì)研究

內(nèi)容概要

蛋白質(zhì)是生命的承載者，同時(shí)又是組成最為復(fù)雜的化學(xué)物質(zhì)之一。功能蛋白質(zhì)研究是指以蛋白質(zhì)在生命與健康中的生物學(xué)功能為導(dǎo)向和核心內(nèi)容的科學(xué)研究。隨著組學(xué)概念和各種新技術(shù)的引入，功能蛋白質(zhì)研究也從傳統(tǒng)的針對(duì)單一蛋白質(zhì)的表征發(fā)展到全景式系統(tǒng)化的詮釋。
本書(shū)在介紹傳統(tǒng)蛋白質(zhì)研究方法的基礎(chǔ)上對(duì)功能蛋白質(zhì)研究的最新進(jìn)展作一概述。全書(shū)分為10章，第1～3章主要介紹蛋白質(zhì)的基本概念和功能特征，第4、5章介紹蛋白質(zhì)體外研究方法，第6、7章介紹蛋白質(zhì)相互作用研究，第8～10章介紹蛋白質(zhì)組學(xué)及與之緊密相關(guān)的生物信息學(xué)方法。
本書(shū)可作為高等院校及科研院所相關(guān)專業(yè)研究生和高年級(jí)本科生的教科書(shū)或參考書(shū)，也可供一線科研工作者參考。

書(shū)籍目錄

前言
第1章 功能蛋白質(zhì)研究緒論
1.1 功能蛋白質(zhì)研究的歷史回顧
1.2 功能蛋白質(zhì)研究的主要內(nèi)容及方法
1.2.1 功能蛋白質(zhì)研究的主要內(nèi)容
1.2.2 功能蛋白質(zhì)研究的方法
1.3 功能蛋白質(zhì)研究的挑戰(zhàn)與展望
參考文獻(xiàn)
第2章 蛋白質(zhì)功能調(diào)節(jié)
2.1 pH和水環(huán)境對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.1.1 蛋白質(zhì)和其周邊復(fù)雜的水環(huán)境
2.1.2 水環(huán)境中的離子和有機(jī)物分子對(duì)蛋白質(zhì)的影響
2.1.3 pH對(duì)蛋白質(zhì)的影響
2.1.4 氧化還原環(huán)境對(duì)蛋白質(zhì)的影響
2.1.5 蛋白質(zhì)在環(huán)境條件中的存在方式和結(jié)構(gòu)分類
2.2 溫度對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.2.1 溫度對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響
2.2.2 嗜極溫的蛋白質(zhì)
2.2.3 溫度的生理作用和細(xì)胞學(xué)機(jī)理
2.2.4 溫度對(duì)植物的影響
2.3 蛋白質(zhì)的翻譯后修飾
2.3.1 蛋白質(zhì)翻譯后修飾的概述
2.3.2 蛋白質(zhì)翻譯后修飾的種類
2.3.3 蛋白質(zhì)翻譯后修飾的生理意義
2.3.4 蛋白質(zhì)翻譯后修飾的研究
2.4 磷酸化修飾對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.4.1 蛋白質(zhì)磷酸化修飾的概述
2.4.2 蛋白質(zhì)磷酸化修飾過(guò)程
2.4.3 蛋白質(zhì)磷酸化修飾的分類
2.4.4 蛋白激酶
2.4.5 蛋白質(zhì)磷酸化修飾對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的改變
2.4.6 蛋白質(zhì)磷酸化修飾的生理功能
2.4.7 蛋白質(zhì)的異常磷酸化修飾和人類疾病
2.4.8 蛋白質(zhì)磷酸化研究是一門綜合研究
2.5 糖基化修飾對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.5.1 蛋白質(zhì)糖基化修飾的概述
2.5.2 蛋白質(zhì)糖基化修飾的分類
2.5.3 蛋白質(zhì)糖基化修飾過(guò)程
2.5.4 糖基化修飾對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的改變
2.5.5 糖基化工程
2.5.6 蛋白質(zhì)糖基化修飾的生理作用
2.5.7 蛋白質(zhì)糖基化修飾的研究
2.6 泛素化修飾對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.6.1 蛋白質(zhì)泛素化修飾的概述
2.6.2 泛素化修飾的底物蛋白質(zhì)的特點(diǎn)
2.6.3 蛋白質(zhì)泛素化修飾的過(guò)程和相關(guān)酶
2.6.4 泛素化修飾蛋白質(zhì)的降解過(guò)程
2.6.5 泛素化修飾和人類疾病
2.6.6 蛋白質(zhì)泛素化修飾的研究和注意問(wèn)題
2.7 小泛素相關(guān)修飾物對(duì)蛋白質(zhì)功能的調(diào)節(jié)
2.7.1 小泛素相關(guān)修飾物的概述
2.7.2 SUMO結(jié)構(gòu)
2.7.3 SUMO化修飾過(guò)程
2.7.4 SUMO化修飾的生理功能
2.7.5 SUMO化修飾與疾病
2.7.6 蛋白質(zhì)發(fā)生SUMO化修飾的鑒定
2.8 蛋白質(zhì)前體激活
2.8.1 蛋白質(zhì)前體激活的概述
2.8.2 蛋白質(zhì)前體激活的過(guò)程
2.8.3 蛋白質(zhì)信號(hào)肽
2.8.4 胰島素激活
2.8.5 前體阿片促黑激素皮質(zhì)素原的激活
2.8.6 蛋白質(zhì)內(nèi)含肽的自剪接
參考文獻(xiàn)
第3章 蛋白質(zhì)的質(zhì)量控制
3.1 分子伴侶與折疊酶
3.1.1 蛋白質(zhì)的疏水性域和分子伴侶
3.1.2 分子伴侶家族
3.1.3 Hsp70的反應(yīng)循環(huán)
3.1.4 蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶
3.2 蛋白質(zhì)質(zhì)量控制——內(nèi)質(zhì)網(wǎng)
3.2.1 真核細(xì)胞的未折疊蛋白應(yīng)答
3.2.2 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)相關(guān)的蛋白質(zhì)降解
3.3 蛋白質(zhì)質(zhì)量控制——線粒體
3.3.1 線粒體的內(nèi)膜蛋白質(zhì)量控制
3.3.2 線粒體基質(zhì)的蛋白質(zhì)質(zhì)量控制
3.3.3 細(xì)胞死亡前的最后挽救措施——線粒體自噬
3.3.4 線粒體蛋白質(zhì)質(zhì)量控制和衰老
3.4 蛋白質(zhì)質(zhì)量控制——自噬
3.5 幾種典型蛋白折疊相關(guān)疾病及其分子病理
3.5.1 HIV-1感染和艾滋病
3.5.2 幾種癌癥與蛋白質(zhì)質(zhì)量控制
3.5.3 幾種退行性神經(jīng)病變與蛋白質(zhì)折疊
參考文獻(xiàn)
第4章 功能蛋白質(zhì)的分離純化
4.1 蛋白質(zhì)的物理化學(xué)性質(zhì)
4.1.1 蛋白質(zhì)的兩性電離和等電點(diǎn)
4.1.2 蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)
4.1.3 蛋白質(zhì)的變性
4.1.4 蛋白質(zhì)的紫外吸收
4.1.5 蛋白質(zhì)的呈色反應(yīng)
4.2 蛋白質(zhì)的分離方法
4.2.1 以溶解度為基礎(chǔ)的分離方法
4.2.2 以分子大小為基礎(chǔ)的分離方法
4.2.3 以靜電作用為基礎(chǔ)的分離方法
4.2.4 以疏水作用為基礎(chǔ)的分離方法
4.2.5 以生物活性為基礎(chǔ)的蛋白質(zhì)分離方法
參考文獻(xiàn)
第5章 蛋白質(zhì)體外研究——結(jié)構(gòu)與功能研究
5.1 核磁共振譜
5.1.1 適用于核磁共振研究的蛋白質(zhì)樣品制備
5.1.2 用于蛋白質(zhì)溶液三維結(jié)構(gòu)測(cè)定的同核二維實(shí)驗(yàn)
5.1.3 用于蛋白質(zhì)溶液三維結(jié)構(gòu)測(cè)定的異核多維實(shí)驗(yàn)
5.2 晶體X射線衍射
5.2.1 晶體及晶體中的對(duì)稱性
5.2.2 X射線衍射方程
5.2.3 晶體結(jié)構(gòu)測(cè)定
5.2.4 X射線衍射技術(shù)在研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)功能中的應(yīng)用
5.3 X射線吸收光譜
5.3.1 X射線吸收光譜方法原理
5.3.2 X射線吸收光譜方法的優(yōu)勢(shì)和局限
5.3.3 生物體系X射線吸收光譜方法研究現(xiàn)狀
5.3.4 X射線吸收光譜在金屬蛋白質(zhì)研究中的應(yīng)用
5.4 穆斯鮑爾譜
5.4.1 穆斯鮑爾效應(yīng)
5.4.2 穆斯鮑爾譜學(xué)及其特點(diǎn)
5.4.3 鐵蛋白的穆斯鮑爾譜
5.5 電子順磁共振譜
5.5.1 電子順磁共振基本原理
5.5.2 電子順磁共振自旋標(biāo)記
5.5.3 氮氧自由基側(cè)鏈易趨性在蛋白質(zhì)研究中的應(yīng)用
5.5.4 氮氧自由基側(cè)鏈動(dòng)力學(xué)在蛋白質(zhì)研究中的應(yīng)用
5.5.5 殘基間距離的研究
5.5.6 結(jié)構(gòu)改變的時(shí)間分辨分析
5.5.7 電子順磁共振研究金屬離子與蛋白質(zhì)的相互作用
5.6 圓二色譜
5.6.1 蛋白質(zhì)的圓二色性
5.6.2 遠(yuǎn)紫外CD預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)方法
5.6.3 近紫外CD光譜
5.6.4 CD在功能蛋白質(zhì)研究中的應(yīng)用
5.6.5 CD測(cè)量樣品的準(zhǔn)備與條件選擇
參考文獻(xiàn)
第6章 細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的定位研究
6.1 細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的分選信號(hào)
6.1.1 信號(hào)假說(shuō)
6.1.2 細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)方式
6.1.3 蛋白質(zhì)分選運(yùn)輸?shù)耐緩?br />6.2 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)定位信號(hào)和蛋白質(zhì)運(yùn)輸
6.2.1 內(nèi)質(zhì)網(wǎng)定位信號(hào)
6.2.2 可溶性蛋白到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)腔的轉(zhuǎn)運(yùn)
6.2.3 跨膜蛋白到內(nèi)質(zhì)網(wǎng)膜的轉(zhuǎn)運(yùn)
6.3 高爾基體定位信號(hào)的研究
6.3.1 高爾基體糖基轉(zhuǎn)移酶的定位信號(hào)
6.3.2 病毒蛋白在高爾基體的定位信號(hào)
6.3.3 周緣膜蛋白在高爾基體的定位信號(hào)
6.3.4 高爾基體的其他駐留蛋白定位信號(hào)
6.4 細(xì)胞核的定位信號(hào)研究
6.4.1 細(xì)胞核定位信號(hào)
6.4.2 細(xì)胞核輸出信號(hào)
6.5 蛋白質(zhì)向線粒體的運(yùn)輸
6.6 過(guò)氧化物酶體的定位信號(hào)
6.7 細(xì)胞外的蛋白質(zhì)分選和運(yùn)輸
6.7.1 受體介導(dǎo)胞吞
6.7.2 從內(nèi)體到溶酶體的運(yùn)輸
6.8 蛋白質(zhì)定位的研究方法
6.8.1 激光掃描共聚焦顯微鏡研究蛋白質(zhì)定位
6.8.2 免疫電鏡技術(shù)
6.8.3 免疫組織化學(xué)技術(shù)
6.8.4 免疫印跡法和差速離心法研究蛋白質(zhì)定位
6.8.5 生物信息學(xué)方法研究蛋白質(zhì)定位
參考文獻(xiàn)
第7章 蛋白質(zhì)相互作用研究
7.1 蛋白質(zhì)相互作用的結(jié)構(gòu)學(xué)基礎(chǔ)
7.1.1 蛋白質(zhì)相互作用的親和力
7.1.2 蛋白質(zhì)相互作用與蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)
7.1.3 蛋白質(zhì)相互作用結(jié)構(gòu)基元或結(jié)構(gòu)域
7.1.4 蛋白質(zhì)相互作用研究的發(fā)展
7.2 酵母雙雜交技術(shù)
7.2.1 酵母雙雜交技術(shù)的原理
7.2.2 酵母雙雜交技術(shù)的方法
7.2.3 酵母雙雜交技術(shù)的優(yōu)點(diǎn)與缺點(diǎn)
7.2.4 酵母雙雜交系統(tǒng)中的假陽(yáng)性和假陰性
7.2.5 酵母雙雜交系統(tǒng)的衍生(擴(kuò)展)技術(shù)
7.3 免疫共沉淀技術(shù)
7.3.1 免疫共沉淀技術(shù)的基本原理
7.3.2 A蛋白和G蛋白
7.3.3 免疫共沉淀實(shí)驗(yàn)結(jié)果的特異性與真實(shí)性
7.3.4 免疫共沉淀實(shí)驗(yàn)的關(guān)鍵注意事項(xiàng)
7.3.5 免疫共沉淀技術(shù)的優(yōu)點(diǎn)與不足
7.4 GST融合蛋白沉降技術(shù)
7.4.1 GST融合蛋白沉降技術(shù)原理
7.4.2 GST融合蛋白沉降技術(shù)中的關(guān)鍵技術(shù)
7.4.3 GST融合蛋白沉降技術(shù)的優(yōu)點(diǎn)與缺點(diǎn)
7.5 熒光共振能量轉(zhuǎn)移技術(shù)
7.5.1 熒光共振能量的原理
7.5.2 FRET探針
7.5.3 熒光共振能量轉(zhuǎn)移效率的檢測(cè)方法
7.6 蛋白質(zhì)相互作用功能意義的研究策略
參考文獻(xiàn)
第8章 蛋白質(zhì)組學(xué)
8.1 蛋白質(zhì)組學(xué)概論與研究方法
8.1.1 蛋白質(zhì)的高通量分離策略
8.1.2 蛋白質(zhì)的高通量鑒定策略
8.2 定量蛋白質(zhì)組學(xué)原理與方法
8.2.1 基于2DE膠的定量分析策略
8.2.2 基于非膠的定量分析策略
8.3 蛋白質(zhì)組學(xué)與蛋白質(zhì)翻譯后修飾鑒定
8.3.1 磷酸化
8.3.2 泛素化
8.3.3 小泛素相關(guān)修飾化
8.3.4 糖基化
8.4 蛋白質(zhì)組學(xué)在生物醫(yī)學(xué)研究中的應(yīng)用
8.4.1 蛋白質(zhì)組學(xué)在信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路研究上的應(yīng)用
8.4.2 蛋白質(zhì)組在篩選疾病標(biāo)記物中的應(yīng)用
8.4.3 蛋白質(zhì)組學(xué)在發(fā)現(xiàn)藥物靶標(biāo)上的應(yīng)用
8.4.4 蛋白質(zhì)組學(xué)在藥物作用機(jī)理研究上的應(yīng)用
8.4.5 蛋白質(zhì)組學(xué)在分析蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用上的應(yīng)用
參考文獻(xiàn)
第9章 生物信息學(xué)一
9.1 蛋白質(zhì)序列分析
9.1.1 蛋白質(zhì)的物化性質(zhì)分析及在線工具
9.1.2 序列相似性比對(duì)
9.1.3 蛋白質(zhì)序列功能域分析
9.1.4 跨膜區(qū)與卷曲螺旋預(yù)測(cè)
9.1.5 信號(hào)肽的預(yù)測(cè)
9.1.6 蛋白質(zhì)亞細(xì)胞定位預(yù)測(cè)
9.2 蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)
9.2.1 二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)算法
9.2.2 二級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)工具
9.3 蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)
9.3.1 蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè)理論基礎(chǔ)及發(fā)展過(guò)程
9.3.2 同源建模方法
9.3.3 同源建模網(wǎng)絡(luò)工具
9.4 基于生物質(zhì)譜的蛋白質(zhì)鑒定
9.4.1 蛋白質(zhì)鑒定基本知識(shí)簡(jiǎn)介
9.4.2 數(shù)據(jù)庫(kù)搜索原理及軟件使用介紹
9.4.3 搜索結(jié)果的質(zhì)量控制
9.4.4 翻譯后修飾的鑒定
參考文獻(xiàn)
第10章 生物信息學(xué)二
10.1 2DE圖像的生物信息學(xué)分析
10.1.1 簡(jiǎn)介
10.1.2 圖像獲取
10.1.3 分析軟件
10.1.4 傳統(tǒng)的分析方法——點(diǎn)的檢測(cè)和匹配
10.1.5 基于圖像分析——膠匹配與一致性建模
10.1.6 差異性分析
10.1.7 展望
10.2 基于質(zhì)譜技術(shù)的定量蛋白質(zhì)組生物信息學(xué)分析
10.2.1 簡(jiǎn)介
10.2.2 同位素標(biāo)記蛋白質(zhì)定量分析
10.2.3 同重標(biāo)記蛋白質(zhì)定量分析
10.2.4 非同位素標(biāo)記的定量蛋白質(zhì)組
10.2.5 展望
10.3 差異表達(dá)蛋白質(zhì)鑒定
10.3.1 簡(jiǎn)介
10.3.2 PLGEM模型
10.3.3 數(shù)據(jù)可視化
10.3.4 展望
10.4 GO分析
10.4.1 簡(jiǎn)介
10.4.2 GO分類
10.4.3 GO富集性分析
10.4.4 GO語(yǔ)義相似性度量
10.4.5 展望
10.5 網(wǎng)絡(luò)分析
10.5.1 簡(jiǎn)介
10.5.2 蛋白質(zhì)相互作用數(shù)據(jù)庫(kù)
10.5.3 網(wǎng)絡(luò)分析軟件
10.5.4 分析實(shí)例
10.5.5 展望
參考文獻(xiàn)
縮略詞
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