蛋白質(zhì)純化指南

內(nèi)容概要

《蛋白質(zhì)純化指南(原著第2版)(導(dǎo)讀版)》的目錄和前言已經(jīng)譯成中文，正文部分保留英文原版。另附江南大學(xué)生物工程學(xué)院陸健教授所作精彩導(dǎo)讀一篇?！兜鞍踪|(zhì)純化指南》（第一版）問世已近20年，該書在蛋白質(zhì)和酶的處理、純化及其性質(zhì)研究方面，指導(dǎo)了眾多的學(xué)生和研究人員，經(jīng)過修訂并更新的第二版，延續(xù)了第～版的風(fēng)格，以清晰易懂的方式介紹了該領(lǐng)域的前沿技術(shù)和經(jīng)典方法，希望能夠幫助專家和初學(xué)者在其實(shí)驗(yàn)室建立起有效的技術(shù)手段。
《蛋白質(zhì)純化指南(原著第2版)(導(dǎo)讀版)》特點(diǎn)：匯集多位工業(yè)界、醫(yī)藥界及相關(guān)領(lǐng)域的頂尖學(xué)者，研究領(lǐng)域跨越生物化學(xué)、遺傳學(xué)、腫瘤學(xué)、藥理學(xué)、皮膚醫(yī)學(xué)和免疫學(xué)等多個(gè)學(xué)科。
 提供該領(lǐng)域的有效方法和先進(jìn)的分析手段。
 新增章節(jié)和全面更新的部分章節(jié)多由原作者執(zhí)筆。
由優(yōu)秀的生化學(xué)家執(zhí)筆以概述或回顧章節(jié)的形式介紹相關(guān)領(lǐng)域的重要背景，背景知識(shí)不局限于技術(shù)手段和機(jī)械操作過程。

作者簡(jiǎn)介

編者：（美國(guó)）伯吉斯（Richard R.Burgess） （美國(guó)）Murray P.Deutscher

書籍目錄

撰稿人
序言
 1.為什么需要純化酶？
第一部分 建立純化程序
 2.蛋白質(zhì)純化的策略和思路
 1.總體思路
 2.蛋白質(zhì)來源
 3.提取
 4.批量純化的步驟
 5.純化的精制步驟
 6.結(jié)論
 參考文獻(xiàn)
 3.生物信息學(xué)在蛋白質(zhì)純化方案設(shè)計(jì)中的應(yīng)用
 1.從氨基酸序列中可以了解到什么
 2.仍不能預(yù)測(cè)到的是什么
 3.結(jié)論
 參考文獻(xiàn)
 4.制作一張蛋白質(zhì)純化的匯總表
 1.引言
 2.腳注的重要性
 3.SDS聚丙烯酰胺凝膠分析對(duì)于主要蛋白質(zhì)組分的價(jià)值
 4.常見的錯(cuò)誤和問題
第二部分 處理蛋白質(zhì)和酶的常規(guī)方法
 5.建立一個(gè)實(shí)驗(yàn)室
 1.支撐材料
 2.分析檢測(cè)的必要條件
 3.蛋白質(zhì)分級(jí)的必要條件
 6.緩沖液：原理和操作
 1.引言
 2.理論
 3.緩沖液的選擇
 4.緩沖液的準(zhǔn)備
 5.揮發(fā)性緩沖液
 6.寬范圍的緩沖液
 7.緩沖液儲(chǔ)備液的配制
 參考文獻(xiàn)
 7.酶活的測(cè)定
 1.引言
 2.催化活性的原理
 3.酶活性的測(cè)定
 4.反應(yīng)分析混合物的配方設(shè)計(jì)
 5.討論
 致謝
 參考文獻(xiàn)
 8.蛋白質(zhì)定量
 1.引言
 2.準(zhǔn)備試劑的說明
 3.紫外光譜吸收方法
 4.染料染色蛋白質(zhì)分析
 5.考馬斯亮藍(lán)蛋白質(zhì)檢測(cè)法（Bradford法）（范圍：1-50ug）
 6.Lowry檢測(cè)法（Alkaline Copper還原法）（范圍：5-100ug）
 7.二喹啉甲酸檢測(cè)法（BCA法）（范圍：0.2 -50ug）
 8.胺衍生法（范圍：0.05-25ug）
 9.基于去垢劑的熒光檢測(cè)法（范圍：0.02-2ug）
 10.總論
 致謝
 參考文獻(xiàn)
 9.蛋白質(zhì)濃縮和其他溶解物的去除
 1.層析
 2.電泳
 3.透析
 4.超濾
 5.冷凍干燥
 6.沉淀
 7.結(jié)晶
 參考文獻(xiàn)
 10.蛋白質(zhì)穩(wěn)定性的保持
 1.蛋白質(zhì)失活的原因
 2.常規(guī)處理方法
 3.濃縮和溶解條件
 4.穩(wěn)定性試驗(yàn)和儲(chǔ)藏條件
 ……
第三部分 重組蛋白質(zhì)的表達(dá)和純化
第四部分 提取物和亞細(xì)胞組分的分離
第五部分 純化步驟：批量法
第六部分 純化步驟：層析法
第七部分 純化步驟：親和法
第八部分 純化步驟：電泳法
第九部分 膜蛋白和糖蛋白的純化程序
第十部分 純化蛋白質(zhì)的特性
第十一部分 其他技術(shù)
第十二部分 結(jié)束語(yǔ)
撰稿人索引
索引

章節(jié)摘錄

版權(quán)頁(yè)：插圖：The routine preparation of protein samples for MS analysis using HPLCtechniques has driven vendors to provide their sorbents in an increasingarray of column, cartridge, and capillary formats. This in turn has permittedthe streamlining of sample preparation via the use of column switchingprocedures. In this approach a short precolumn is used to rapidly concen-trate and desalt a protein prior to a subsequent, high-resolution separationvia a longer column on the same HPLC system. As an example, PepMapmicroscale precolunms （Dionex, Sunnyvale, CA） can be used to rapidlyconcentrate and desalt protein samples over a packed bed length of only5 ram. With a choice of resins available, the efficiency ofanalyte trapping isgoverned by the choice of packing material while the reduction in samplevolume improves the resolution of the subsequent chromatography step. Inthis context, it is also worth comment that monolithic separation materialsare being increasingly employed for protein concentration and desalting（Schley et al,, 2006）.

編輯推薦

《蛋白質(zhì)純化指南(原著第2版)(導(dǎo)讀版)》是實(shí)驗(yàn)室解決方案之一。

圖書封面

圖書標(biāo)簽Tags

無

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